W zależności od ilości danych do przetworzenia generowanie pliku może się wydłużyć.

Jeśli generowanie trwa zbyt długo można ograniczyć dane np. zmniejszając zakres lat.

Artykuł

Pobierz BibTeX

Tytuł

Tryptophan-derived metabolites and BAK1 separately contribute to Arabidopsis postinvasive immunity against Alternaria brassicicola

Autorzy

[ 1 ] Instytut Chemii Bioorganicznej Polskiej Akademii Nauk, Polska Akademia Nauk | [ P ] pracownik

Dyscyplina naukowa (Ustawa 2.0)

[7.5] Nauki biologiczne

Rok publikacji

2021

Opublikowano w

Scientific Reports

Rocznik: 2021 | Tom: 11 | Numer: 1

Typ artykułu

artykuł naukowy

Język publikacji

angielski

Słowa kluczowe
EN
Streszczenie

EN Nonhost resistance of Arabidopsis thaliana against the hemibiotrophic fungus Colletotrichum tropicale requires PEN2-dependent preinvasive resistance and CYP71A12 and CYP71A13-dependent postinvasive resistance, which both rely on tryptophan (Trp) metabolism. We here revealed that CYP71A12, CYP71A13 and PAD3 are critical for Arabidopsis’ postinvasive basal resistance toward the necrotrophic Alternaria brassicicola. Consistent with this, gene expression and metabolite analyses suggested that the invasion by A. brassicicola triggered the CYP71A12-dependent production of indole-3-carboxylic acid derivatives and the PAD3 and CYP71A13-dependent production of camalexin. We next addressed the activation of the CYP71A12 and PAD3-dependent postinvasive resistance. We found that bak1-5 mutation significantly reduced postinvasive resistance against A. brassicicola, indicating that pattern recognition contributes to activation of this second defense-layer. However, the bak1-5 mutation had no detectable effects on the Trp-metabolism triggered by the fungal penetration. Together with this, further comparative gene expression analyses suggested that pathogen invasion in Arabidopsis activates (1) CYP71A12 and PAD3-related antifungal metabolism that is not hampered by bak1-5, and (2) a bak1-5 sensitive immune pathway that activates the expression of antimicrobial proteins.

Strony (od-do)

1488

DOI

10.1038/s41598-020-79562-x

URL

https://www.nature.com/articles/s41598-020-79562-x

Typ licencji

CC BY-ND (uznanie autorstwa - bez utworów zależnych)

Wersja tekstu w otwartym dostępie

ostateczna wersja opublikowana

Data udostępnienia

15.01.2021

Czas udostępnienia publikacji w sposób otwarty

w momencie opublikowania

Punktacja Ministerstwa / czasopismo

140

Punktacja Ministerstwa / czasopismo w ewaluacji 2017-2021

140