Tytuł
Serendipitous crystallization of E. coli HPII catalase, a sequel to “the tale usually not told”
Autorzy
[ 1 ] Instytut Chemii Bioorganicznej Polskiej Akademii Nauk, Polska Akademia Nauk | [ P ] pracownik
Dyscyplina naukowa (Ustawa 2.0)
Rok publikacji
2021
Opublikowano w
Typ artykułu
artykuł naukowy
Język publikacji
angielski
Słowa kluczowe
Streszczenie
EN Protein crystallographers are well aware of the trap of crystallizing E. coli proteins instead of the macromolecule of interest if heterologous recombinant protein expression in E. coli was part of the experimental pipeline. Among the well-known culprits are YodA metal-binding lipocalin (25 kDa) and YadF carbonic anhydrase (a tetramer of 25 kDa subunits). We report a novel crystal form of another such culprit, E. coli HPII catalase, which is a tetrameric protein of similar to 340 kDa molecular weight. HPII is likely to contaminate recombinant protein samples, co-purify, and then co-crystallize with the target proteins, especially if their masses in size exclusion chromatography are similar to 300-400 kDa. What makes this case more interesting but also parlous, is the fact that HPII can crystallize from very low concentrations, even well below 1 mg/mL.
Strony (od-do)
29 - 31
Typ licencji
CC BY-ND (uznanie autorstwa - bez utworów zależnych)
Wersja tekstu w otwartym dostępie
ostateczna wersja opublikowana
Data udostępnienia
01.2021
Czas udostępnienia publikacji w sposób otwarty
w momencie opublikowania
Punktacja Ministerstwa / czasopismo
70
Punktacja Ministerstwa / czasopismo w ewaluacji 2017-2021
70
Ten serwis działa dzięki oprogramowaniu SINUS
opracowanemu przez Poznańskie Centrum Superkomputerowo-Sieciowe
Zaloguj się, aby dodać do SIN: