Tytuł
Structural and mechanistic insights into the bifunctional HISN2 enzyme catalyzing the second and third steps of histidine biosynthesis in plants
Autorzy
[ 1 ] Instytut Chemii Bioorganicznej Polskiej Akademii Nauk, Polska Akademia Nauk | [ P ] pracownik
Dyscyplina naukowa (Ustawa 2.0)
Rok publikacji
2021
Opublikowano w
Typ artykułu
artykuł naukowy
Język publikacji
angielski
Streszczenie
EN The second and third steps of the histidine biosynthetic pathway (HBP) in plants are catalyzed by a bifunctional enzyme–HISN2. The enzyme consists of two distinct domains, active respectively as a phosphoribosyl-AMP cyclohydrolase (PRA-CH) and phosphoribosyl-ATP pyrophosphatase (PRA-PH). The domains are analogous to single-domain enzymes encoded by bacterial hisI and hisE genes, respectively. The calculated sequence similarity networks between HISN2 analogs from prokaryotes and eukaryotes suggest that the plant enzymes are closest relatives of those in the class of Deltaproteobacteria. In this work, we obtained crystal structures of HISN2 enzyme from Medicago truncatula (MtHISN2) and described its architecture and interactions with AMP. The AMP molecule bound to the PRA-PH domain shows positioning of the N1-phosphoribosyl relevant to catalysis. AMP bound to the PRA-CH domain mimics a part of the substrate, giving insights into the reaction mechanism. The latter interaction also arises as a possible second-tier regulatory mechanism of the HBP flux, as indicated by inhibition assays and isothermal titration calorimetry.
Typ licencji
CC BY-ND (uznanie autorstwa - bez utworów zależnych)
Wersja tekstu w otwartym dostępie
ostateczna wersja opublikowana
Data udostępnienia
05.2021
Czas udostępnienia publikacji w sposób otwarty
w momencie opublikowania
Punktacja Ministerstwa / czasopismo
140
Punktacja Ministerstwa / czasopismo w ewaluacji 2017-2021
140
Ten serwis działa dzięki oprogramowaniu SINUS
opracowanemu przez Poznańskie Centrum Superkomputerowo-Sieciowe
Zaloguj się, aby dodać do SIN: