Tytuł
Phosphorylation of the conserved C‐terminal domain of ribosomal P‐proteins impairs the mode of interaction with plant toxins
Autorzy
[ 1 ] Instytut Chemii Bioorganicznej Polskiej Akademii Nauk, Polska Akademia Nauk | [ P ] pracownik
Dyscyplina naukowa (Ustawa 2.0)
Rok publikacji
2021
Opublikowano w
Typ artykułu
artykuł naukowy
Język publikacji
angielski
Słowa kluczowe
Streszczenie
EN The ribosome is subjected to post-translational modifications, including phosphorylation, that affect its biological activity. Among ribosomal elements, the P-proteins undergo phosphorylation within the C terminus, the element which interacts with trGTPases or ribosome-inactivating proteins (RIPs); however, the role of phosphorylation has never been elucidated. Here, we probed the function of phosphorylation on the interaction of P-proteins with RIPs using the ribosomal P1-P2 dimer. We determined the kinetic parameters of the interaction with the toxins using biolayer interferometry and microscale thermophoresis. The results present the first mechanistic insight into the function of P-protein phosphorylation, showing that introduction of a negative charge into the C terminus of P1-P2 proteins promotes alpha-helix formation and decreases the affinity of the P-proteins for the RIPs.
Strony (od-do)
2221 - 2236
Punktacja Ministerstwa / czasopismo
100
Punktacja Ministerstwa / czasopismo w ewaluacji 2017-2021
100
Ten serwis działa dzięki oprogramowaniu SINUS
opracowanemu przez Poznańskie Centrum Superkomputerowo-Sieciowe
Zaloguj się, aby dodać do SIN: